Peptidkonformationen, II: ¹H‐NMR‐Untersuchungen zur Konformation von cyclo(‐Phe₃Gly₂‐)

Aus der Äquivalenz der fünf Aminosäuren in cyclo(‐Phe₅‐) und cyclo(‐Gly₅‐) kann man auf ein im Sinne der NMR‐Zeit‐Skala schnelles Konformationsgleichgewicht schließen. Die Titelverbindung liegt dagegen überwiegend in einer Konformation vor und eignet sich daher für detaillierte Untersuchungen. Die Zuordnung der NMR‐Signale erfolgte durch Synthese und Messung von drei Derivaten, in denen jeweils eine Aminosäure der Sequenz in α‐Stellung deuteriert wurde. Aus der Temperaturabhängigkeit der chemischen Verschiebung der NH‐Signale bzw, deren Veränderung beim Zusatz von Trifluorethanol oder Chloroform folgt, daß in DMSO die NH‐Protonen von PHe² und Gly⁵ zwei intramolekulare Wasserstoffbrücken bilden. Das Phe²‐NH ist Bestandteil einer γ‐Schleife, während man aus der geminalen Kopplungskonstanten der α‐Protonen von Gly⁴ schließen kann, daß das NH‐Proton von Gly⁵ an einer β‐Schleife vom Typ II beteiligt ist. Die an Cyclopentapeptiden gewonnenen Ergebnisse zeigen übereinstimmend das Vorliegen wenigstens einer γ‐Schleife, die offenbar in kleineren Peptiden nicht so ungünstig ist, wie bisher angenommen wurde.